Análisis molecular de un polipéptido de la proteína RmS-17 para el desarrollo de un antígeno vacunal contra garrapatas Rhipicephalus microplus en México
DOI:
https://doi.org/10.19136/era.a7n3.2537Palabras clave:
Garrapatas, inmunógeno, México, R. microplus, RmS17Resumen
El objetivo del trabajo fue analizar un polipéptido derivado de la proteína RmS-17 en cepas y aislados de garrapatas Rhipicephalus microplus de México. Se realizó un análisis in silico de la secuencia de aminoácidos con el fin de seleccionar una región que constó de 145 aminoácidos. Posteriormente, se diseñó un par de oligonucleótidos específicos para lograr la amplificación del fragmento de interés en cada una de las cepas y aislados de garrapatas en estudio, obteniendo un amplicón de 435 bp. Los productos obtenidos fueron clonados en el vector comercial pCR®4-TOPO® y los plásmidos transformados en células competente de E. coli TOPO10® . Se seleccionaron clonas positivas con fines de secuenciación. Los resultados
mostraron un 99.08% de identidad para la cepa de referencia “Media Joya” con respecto a la cepa previamente reportada en Brasil (KC990116.1). En relación a las secuencias de las cepas “Vargas”, “Híbrido”, “Huastecas” y de los aislados de Campeche, Chiapas, Hidalgo, Morelos y Guerrero se observó un 100% de identidad y similitud. Estos resultados demuestran un elevado grado de conservación en la secuencia que codifica para el polipéptido RmS-17 y sugiere ser una propuesta para llevar a cabo el desarrollo de un antígeno vacunal que coadyuve en el control de infestaciones por garrapatas R. microplus en distintas zonas geográficas de México.
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Referencias
Almazán C, Lagunes R, Villar M, Canales M, Rosario-Cruz R, Jongejan F, et al. (2010) Identification and characterization of Rhipicephalus (Boophilus) microplus candidate protective antigens for the control of cattle tick infestations. Parasitology Research 106: 471–479.
Canales M, Almazán C, Naranjo V, Jongejan F, de la Fuente J (2009) Vaccination with recombinant Boophilus annulatus Bm86 ortholog protein, Ba86, protects cattle against B. annulatus and B. microplus infestations. BMC Biotechnology 9:29.
Crompton D, Kayala A, Traore B, Kayentao K, Ongoiba A, Weiss GE, et al. (2010) A prospective analysis of the Ab response to Plasmodium falciparum before and after a malaria season by protein microarray. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107: 6958-6963.
Dai J, Wang P, Adusumilli S, Booth CJ, Narasimhan S, Anguita J, et al. (2009) Antibodies against a tick protein, Salp15, protect mice from the Lyme disease agent. Cell Host & Microbe 6: 482–492.
de la Fuente J, Kocan KM (2003) Advances in the identification and characterization of protective antigens for recombinant vaccines against tick infestations. Vaccine 4: 583-593.
de la Fuente J, Kocan KM (2006) Strategies for development of vaccines for control of ixodid tick species. Parasite Immunology 28: 275–283.
de la Fuente J, Moreno-Cid JA, Canales M, Villar M, de la Lastra JM, Kocan KM, et al. (2011) Targeting arthropod subolesin/akirin for the development of a universal vaccine for control of vector infestations and pathogen transmission. Veterinary Parasitology 181: 17-22.
Eisemann CH, Pearson RD, Donaldson RA, Cadogan LC, Vuocolo T (1993) Uptake and fate of specific antibody in feeding larvae of the sheep blowfly, Lucilia cuprina. Medicine Veterinary Entomology 7: 177–185.
García-García JC, Gonzalez IL, Gonzalez DM, Valdés M, Méndez L, Lamberti J, et al. (1999) Sequence variations in the Boophilus microplus Bm86 locus implications for immunoprotection in cattle vaccinated with this antigen. Experimental Applied Acarology 23: 883–895.
George JE, Pound JM, Davey RB (2004) Chemical control of ticks on cattle and the resistance of these parasites to acaricides, Parasitology 129: S353–S366.
Gettins P (2002) Serpin Structure, Mechanism, and Function. Chemical Reviews 102: 4751-4803.
Hütter J, Rödig J, Höper D, Seeberger P, Reichl U, Rapp E, et al. (2013) Toward animal cell culture–based influenza vaccine design: viral hemagglutinin N-glycosylation markedly impacts immunogenicity. The Journal of Inmunology 190: 220-230.
Imamura S, da Silva Vaz Junior T, Sugino M, Ohashi K, Onuma K (2005) A serine protease inhibitor (serpin) from Haemaphysalis longicornis as an anti-tick vaccine. Vaccine 23: 301–1311.
Imamura S, Namangala B, Tajima T, Tembob ME, Yasuda J, Ohashi K, et al. (2006) Two serine protease inhibitors (serpins) that induce a bovine protective immune response against Rhipicephalus appendiculatus ticks. Vaccine 24: 2230–2237.
Kumar S, Stecher G, Tamura K (2016) MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis Version 7.0 for Bigger Datasets. Molecular Biology and Evolution Society 33: 1870-1874.
Lagunes-Quintanilla R, Bautista-Garfias CR (2020) El control inmunológico: Una alternativa contra garrapatas del ganado bovino. Ecosistemas y Recursos Agropecuarios 7: e2263.
Mahajan B, Berzofsky JA, Boykins RA, Majam V, Zheng H, Chattopadhyay R, et al. (2010) Multiple antigen peptide vaccines against Plasmodium falciparum malaria. Infection and Immunity 78: 4613-4624.
Merino-Charrez JO, Gómez-Romero N, Barrera-Molina I, Lagunes-Quintanilla RE (2019) Análisis in silico del gen subolesina como posible vacuna contra garrapatas Rhipicephalus microplus. Ecosistemas y Recursos Agropecuarios 6: 129-136.
Mulenga A, Sugino M, Nakajima M, Sugimoto C, Onuma M (2001) Tick-Encoded Serine Proteinase Inhibitors (Serpins); Potencial target antigens for tick vaccine development. Imnumology. The Journal of Veterinary Medical Sience 63: 1063-1069.
Ostfeld RS, Price A, Hornbostel V, Benjamin M, Keesing F (2006) Controlling Ticks and Tick-borne Zoonoses with Biological and Chemical Agents. BioScience 56: 383 -394.
Rodríguez-Valle M, Xu T, Kurscheid S, Lew-Tabor AE (2015) Rhipicephalus microplus serine protease inhibitor family: annotation, expression and functional characterization assessment. Parasites and Vectors 7:1-9.
Rodríguez-Vivas R, Grisi L, Pérez de León A, Humberto Silva H, Torres-Acosta J, Fragoso, et al. (2017) Potential economic impact assessment for cattle parasites in Mexico. Review. Revista Mexicana de Ciencias Pecuarias 8: 61-74.
Seixas A, Oliveir P, Termignonia C, Logullo C, Itabajaraa M, Da Silva Vaz I (2012) Rhipicephalus (Boophilus) microplus embryo proteins as target for tick vaccine. Veterinary Immunology and Immunopathology 148: 149-156.
Tamura K, Stecher G, Peterson D, Filpiski A, Kumar S (2013) MEGA6: Molecular Evolutionary Genetics Analysis versión 6.0. Molecular Biology and Evolution 30: 2725-2729.
Tirloni L, Seixas A, Mulenga A, Da Silva Vaz Jr. I, Termignoni C (2014) A family of serine protease inhibitors (serpins) in the cattle tick Rhipicephalus (Boophilus) microplus. Experimental Parasitology 137: 25–34.
Tirloni L, Kwon KT, Loner CM, Ali A, Seixas A, Termignoni, C, et al. (2016) The putative role of Rhipicephalus microplus salivary serpins in the tick-host relationship. Insect Molecular Biology 71: 12-28.
Ye S, Cech A, Belmares R, Bergstrom R, Tong T, Corey D, et al. (2001) The structure of a Michaelis serpin–protease complex. Nature Structural Biology 8: 979-983.
Willadsen P (2001) The molecular revolution in the development of vaccines against ectoparasites. Veterinary Parasitology 10: 353–368.
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